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Aufgabe 4

Aufgaben
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Kaum auf der Welt, wird Neugeborenen bereits Blut abgenommen. Das mag keine schöne Begrüßung sein, ist aber sinnvoll, da das entnommene Blut beim Neugeborenen-Screening dazu verwendet wird, den Säugling auf die häufigsten angeborenen Stoffwechselerkrankungen zu untersuchen, um diese gegebenenfalls sofort behandeln zukönnen.
Eine dieser Stoffwechselerkrankungen ist das Adrenogenitale Syndrom (AGS). Ursächlich für diese Erkrankung ist ein genetisch bedingter Defekt des Enzyms Hydroxylase l. Das intakte Enzym wandelt Progesteron durch Anfügen einer OH-Gruppe (Hydroxylierung) in Desoxycorticosteron um.
1.1) Beschreibe zwei charakteristische Eigenschaften von Enzymen.
(2P)
1.2) Stelle den Ablauf der durch Hydroxylase I katalysierten enzymatischen Reaktion in einer Abfolge beschrifteter Schemazeichnungen dar.
(3P)
1.3) Das Enzym Hydroxylase I kann neben der Hydroxylierung von Progesteron zu Desoxycorticosteron auch die Hydroxylierung von OH-Progesteron zu Desoxycortisol katalysieren. Gib eine mögliche Erklärung für diese Besonderheit.
(2P)
Von AGS betroffene Mädchen weisen schon bei der Geburt leicht „vermännlichte“ äußere Geschlechtsorgane auf. Außerdem kommt es in Stresssituationen zu Störungen des Wasser- und Salzhaushalts, weil Natriumchlorid (NaCl) vermehrt über den Urin ausgeschieden wird. Betroffene haben zudem eine stark herabgesetzte Stressresistenz. Alle Symptome beruhen auf Störungen der Produktion der Nebennierenhormone. Abbildung 1 zeigt den Syntheseweg für die Nebennierenhormone Aldosteron, Cortisol und Testosteron.
Aufgabe 4
Synthesewege und Wirkungen (vereinfacht)
[Abb. 1] Hier zum Bildnachweis:
Aufgabe 4
Synthesewege und Wirkungen (vereinfacht)
[Abb. 1] Hier zum Bildnachweis:
2) Erkläre anhand der Abbildung 1, wie es zu den drei geschilderten Symptomen bei AGS-Patienten kommt.
(3P)
Für das Hydroxylase-l-Gen sind verschiedene Mutationen bekannt, die zu unterschiedlich schweren Ausprägungen von AGS führen.
Abbildung 2 zeigt einander entsprechende Ausschnitte aus dem Hydroxylase-l-Gen.
Aufgabe 4
Ausschnitt aus dem nicht mutierten Hydroxylase-l-Gen eines gesunden Menschen und zwei homologe Ausschnitte mit AGS-auslösenden Mutationen
[Abb. 2] Hier zum Bildnachweis:
Aufgabe 4
Ausschnitt aus dem nicht mutierten Hydroxylase-l-Gen eines gesunden Menschen und zwei homologe Ausschnitte mit AGS-auslösenden Mutationen
[Abb. 2] Hier zum Bildnachweis:
3) Ermittle mithilfe der Codesonne (siehe Anlage) die Aminosäuresequenzen zu den in Abbildung 2 dargestellten DNA-Abschnitten.
Begründe, welche der beiden Mutationen vermutlich zu einer schwereren Form von AGS führen wird.
(3P)
Beim Neugeborenen-Screening wird das Blutserum des Säuglings mithilfe eines immunologischen Nachweistests auf einen erhöhten OH-Progesteron-Wert (OHP-Wert) getestet, der ein lndikator für AGS ist. Dabei werden parallel zum Blutserum synthetisch hergestellte OH-Progesteron-Moleküle eingesetzt, an die das Enzym HRP gebunden ist(OHP/HRP). Der Ablauf des Nachweisverfahrens ist in Abbildung 3 schematisch dargestellt.
Aufgabe 4
Schematische Darstellung des Nachweisverfahrens für OHP
[Abb. 3] Hier zum Bildnachweis:
Aufgabe 4
Schematische Darstellung des Nachweisverfahrens für OHP
[Abb. 3] Hier zum Bildnachweis:
4.1) Beschreibe die in Abbildung 3 dargestellten Prozesse.
Begründe, weshalb ein erhöhter OHP-Wert ein lndikator für die Erkrankung AGS ist.
(3P)
4.2) Erläutere, unter welchen Versuchsbedingungen der obige Test Aussagen über die Konzentration von OHP im Blutserum erlaubt.
Erläutere, welches Testergebnis bei einem Säugling mit AGS im Vergleich zu einem gesunden Säugling zu erwarten ist.
(4P)

(20P)
Codesonne
Bildnachweise [nach oben]
[1]
(Quelle: SchulLV)
[2]
(Quelle: SchulLV)
[3]
(Quelle: SchulLV)
[Anlage]
(Quelle: http://de.wikipedia.org/wiki/Code_Sonne#/media/File:Aminoacids_table.svg),Gemeinfrei
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Aufgabe 4

1.1)

Der Operator beschreiben verlangt von dir, dass du die in der Aufgabe geforderten charakteristischen Eigenschaften von Enzymen in eigenen Worten wiedergibst. Achte dabei auf Fachsprache und Struktur.

Enzyme sind extrem wichtige Bestandteile eines Organismus bzw. einer Zelle. Sie sind für viele wichtige Vorgänge wie den Stoffwechsel verantwortlich.

Welche charakteristischen Eigenschaften ein Enzym ausmachen, kannst du dir eventuell über die Überlegung herleiten, woher ein Enzym weiß, welche Stoffe es umsetzen soll und welche nicht, bzw. wie das Enzym die Stoffe eigentlich umsetzt.
1.2)

Der Operator darstellen verlangt von dir, dass du die Schritte einer enzymatischen Reaktion anhand des Beispiels von Hydroxylase I strukturiert in einer Schemazeichnung veranschaulichst und in Fachsprache die einzelnen Schritte beschreibst.

Ein Enzym ist ein Biokatalysator. Es setzt spezifisch einzelne Stoffe (Substrate) um. Die einzelnen Schritte kannst du dir logisch erschließen, indem du dir überlegst:
  • Wie das Enzym und das Substrat interagieren.
  • Welche Reaktion die Hydroxylase I katalysiert.
  • Was nach der Reaktion mit dem Enzym und dem Produkt passiert..
1.3)

Hier wird von dir verlangt, dass du mögliche Erklärungen dafür gibst, dass Hydroxylase I nicht nur ein Substrat, sondern zwei verschiedene Substrate umsetzen kann.

Die Erkennung eines Substrats erfolgt über Wechselwirkungen des Substrats oder einzelner, funktioneller Gruppen des Substrats mit funktionellen Gruppen des Enzyms, am aktiven Zentrum. Verschiedene Stoffe, die außerhalb des aktiven Zentrums an das Enzym binden können, sind in der Lage eine Konformationsänderung(= Strukturänderung) des Enzyms hervorzurufen. Dadurch kann das aktive Zentrum eine andere Form annehmen.
2)

Der Operator erklären verlangt von dir, dass du die Symptome von AGS mithilfe deines eigenen Wissens in einen Sachzusammenhang setzt und damit nachvollziehbar und verständlich erklärst.

Bei dieser Aufgabe ist es wichtig, dass du dir die Abbildung 1 auf dem Arbeitsblatt genau ansiehst. Mit Hilfe des Textes kannst du die Symptome der Krankheit in Zusammenhang mit bestimmten Hormonen bringen. Abhängig davon, welche Symptome auftreten, kannst du dir dann überlegen, welche Hormone überproduziert und welche unterproduziert werden.

Im Einleitungstext über Aufgabenteil 1 steht bereits, dass AGS auf eine defekte Hydroxylase I zurückzuführen ist. In Abbildung 1 ist nun der Syntheseweg der Hormone dargestellt. Nun kannst du dir überlegen, wie sich eine defekte Hydroxylase I auf die Abzweige im Syntheseweg auswirken würde, welcher Weg bevorzugt benutzt wird und welcher weniger. Überlege dir, wieso die defekte Hydroxylase I ausgerechnet die ausreichende Synthese des Hormons beeinträchtigt oder wieso das defekte Enzym die Bildung dieses Hormons vielleicht sogar fördert.
3)

In dieser Aufgabe sollst du mithilfe der Codesonne in der Anlage die DNA-Abschnitte in eine Aminosäuresequenz übersetzen und anschließend aus deinem Ergebnis Rückschlüsse ziehe, welche Mutation vermutlich die schwerere Form von AGS hervorruft.

Die Codesonne ist eine schematische Darstellung, mit der du in der Lage bist, eine Basenabfolge in eine Aminosäuresequenz zu übersetzen. Wichtig ist, dass die Codesonne dazu verwendet wird, messenger RNA und nicht das eigentliche Gen zu übersetzen. Wenn du ein Gen gegeben hast, dann musst du dieses erst in eine mRNA übersetzen. Dazu schreibst du am einfachsten die komplementären Basen über den Strang. Adenin (A) paart mit Thymin (T), in der RNA wird daraus jedoch Uracil (U), und Guanin (G) paart mit Cytosin (C). Außerdem solltest du dabei beachten, dass sich die Orientierung des Stranges umkehrt, d.h., wo vorher das 5'-Ende des Stranges war ist nun das 3'-Ende und umgekehrt.

Hast du nun die mRNA vor dir, dann kannst du diese mit der Codesonne übersetzen. Dazu werden die Basen in Dreierpaare (Tripletts) eingeteilt. Du liest die Codesonne von innen nach außen und von 5'- in 3'-Richtung. Du nimmst dir also das 5'-Ende deiner mRNA und suchst den ersten Buchstaben in der Codesonne (beim Triplett GCC also das G). Von da aus wanderst du in die zweite Reihe zum nächsten Buchstaben (hier C) und von da aus in die dritte Reihe zum letzten Buchstaben des Tripletts (hier C). Dahinter steht die von diesem Triplett codierte Aminosäure (hier Alanin).

Ist auch die mRNA in eine Aminosäuresequenz übersetzt, dann kannst du dir die Unterschiede in den Sequenzen anschauen. Bei manchen Mutationen kann es passieren, dass die codierte Aminosäure gleich bleibt, sich im Endeffekt also nichts ändert. In manchen Fällen treten neue Aminosäuren auf, die das daraus entstehende Enzym verändern können. In besonders schweren Fällen kann es passieren, dass ein sogenanntes Stopp-Codon entsteht, welches zum Abbruch der Proteinbiosynthese führt. Dem Protein fehlt dann also ein Teil seiner Sequenz. Durch falsche oder fehlende Aminosäuren faltet sich das Protein anders und kann dadurch nicht mehr optimal arbeiten. In besonders schweren Fällen können einem Protein wichtige Abschnitte fehlen, die für seine katalytische Wirkung benötigt werden. Das Fehlen solcher Abschnitte würde zum totalen Ausfall des Enzyms führen.
4.1)

Der Operator beschreiben verlangt von dir, dass du den in Abbildung 3 dargestellten Prozess mit eigenen Worten wiedergibst. Im zweiten Teil sollst du Gründe nennen, weshalb eine hohe Konzentration von OH-Progesteron ein Indikator für die Erkrankung AGS ist.

In der Biologie werden oft immunologische Nachweistests durchgeführt, um bestimmte Zustände für das Auge sichtbar machen zu können. Dabei werden Antikörper verwendet, welche spezifisch an einen bestimmten Stoff binden und ihn so festhalten. Antikörper treten bei solchen Tests eigentlich immer in Verbindung mit einem Reporterenzym auf, also einem Protein, das bei einem äußeren Reiz (Licht oder ein Substrat) zu einer erkennbaren Reaktion, meist in Form einer Färbung, führt.

Im zweiten Teil der Aufgabe können dir deine Ergebnisse aus Aufgabe 2 helfen. Auch kann es dir helfen zu überlegen, welche Progesteron-umsetzenden Enzyme bei einer Frau mit AGS wie stark vorhanden oder aktiv sind.
4.2)

Der Operator erläutern verlangt von dir, dass du die Versuchsbedingungen, die für den beschriebenen Test nötig sind, verständlich machst und mithilfe zusätzlicher Informationen veranschaulichst. Anschließend sollst du verständlich machen, welche Ergebnisse bei diesem Test bei einem gesunden in Vergleich zu einem einem AGS-kranken Säugling zu erwarten sind und wieso.

Bei dieser Aufgabe ist es nun wichtig, dass du dir überlegst, an welchen Stellen im Testablauf du einen Fehler machen könntest, der dein Ergebnis hinterher verfälschen könnte. Frag dich einfach bei jedem Punkt und jeder Notation: „Wie würde es sich auf den Test auswirken, wenn ich davon zu viel hinzugeben/machen/zu wenig hinzugeben/machen würde?“. Auch ist es eine Überlegung, dich zu fragen, woher man weiß, wie ein positives Ergebnis überhaupt auszusehen hat und wie man ein richtiges Ergebnis von einem falschen Ergebnis, das z.B. durch die Färbung durch Blutserum entstehen können, unterscheidet.

Wenn du dir überlegen willst, wie sich die Testergebnisse eines kranken von einem gesunden Säugling unterscheiden, solltest du dich zuerst fragen, wo der Unterschied zwischen einem kranken und einem gesunden Säugling liegt. Dann überlege dir, wie sich dieser Unterschied innerhalb des Tests und auf das Ergebnis auswirken könnte.

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1.1)
Tipp

Der Operator beschreiben verlangt von dir, dass du die in der Aufgabe geforderten charakteristischen Eigenschaften von Enzymen in eigenen Worten wiedergibst. Achte dabei auf Fachsprache und Struktur.

Enzyme sind extrem wichtige Bestandteile eines Organismus bzw. einer Zelle. Sie sind für viele wichtige Vorgänge wie den Stoffwechsel verantwortlich.

Welche charakteristischen Eigenschaften ein Enzym ausmachen, kannst du dir eventuell über die Überlegung herleiten, woher ein Enzym weiß, welche Stoffe es umsetzen soll und welche nicht, bzw. wie das Enzym die Stoffe eigentlich umsetzt.
$\blacktriangleright$  Charakteristische Eigenschaften eines Enzyms beschreiben
$\blacktriangleright\blacktriangleright$  Substratspezifität
Ein Enzym ist immer in der Lage einen bestimmten Stoff umzusetzen. Das Enzym ist so gefaltet, dass der umzusetzende Stoff (Substrat) genau an das aktive Zentrum des Enzyms binden kann (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Durch die Tertiärstruktur des Proteins, also seine räumliche Faltung, und den Wechselwirkungen mit dem Substrat wird dies gewährleistet.
$\blacktriangleright\blacktriangleright$  Biokatalysator

Ein Enzym ist ein Protein, das einen Stoff (Substrat) in einen anderen umsetzt. Dies kann auf unterschiedliche Weise geschehen. Das Substrat kann z.B. gespalten werden oder eine funktionelle Gruppe kann hinzugefügt werden.

Das Enzym begünstigt diese Reaktion, indem es die nötige Aktivierungsenergie herabsetzt oder Übergangszustände stabilisiert. Ohne ein Enzym wären viele Reaktionen in unseren Zellen gar nicht möglich. Nach der Reaktion liegt das Enzym jedoch genauso vor wie vor der Reaktion, es wird also nicht verbraucht. Das sind die typischen Merkmale eines Katalysators, weshalb Enzyme auch als Biokatalysatoren bezeichnet werden.
1.2)
Tipp

Der Operator darstellen verlangt von dir, dass du die Schritte einer enzymatischen Reaktion anhand des Beispiels von Hydroxylase I strukturiert in einer Schemazeichnung veranschaulichst und in Fachsprache die einzelnen Schritte beschreibst.

Ein Enzym ist ein Biokatalysator. Es setzt spezifisch einzelne Stoffe (Substrate) um. Die einzelnen Schritte kannst du dir logisch erschließen, indem du dir überlegst:
  • Wie das Enzym und das Substrat interagieren.
  • Welche Reaktion die Hydroxylase I katalysiert.
  • Was nach der Reaktion mit dem Enzym und dem Produkt passiert..
$\blacktriangleright$  Schemazeichnung
Aufgabe 4
Aufgabe 4
Abb. 1: Schemazeichnung einer enzymatischen Reaktion
$\blacktriangleright$  Beschriftung der Schemazeichnung
1Enzym und Substrat liegen nebeneinander vor:

Das Enzym und das Substrat sind nicht aneinander gebunden. Grün ist das Enzym, rötlich das Substrat.

Zur Verdeutlichung der Substratspezifität des Enzyms empfiehlt es sich, das aktive Zentrum des Enzyms (die Kerbe) so zu zeichnen, dass das Substrat genau hinein passt.
2 Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes:
Das Substrat bindet spezifisch an das aktive Zentrum des Enzyms. Es bildet sich der Enzym-Substrat-Komplex aus.
3 Umsetung des Substrats:

Das Enzym katalysiert eine Reaktion, in diesem Falle eine Hydroxylierung (Hinzufügen einer -OH-Gruppe).

Zur Verdeutlichung, dass das Substrat verändert wurde, solltest du das Produkt (umgesetztes Substrat) anders zeichnen als das Substrat. Da das Substrat um eine OH-Gruppe erweitert wurde empfiehlt es sich, dass du einen zusätzlichen Teil an das Substrat zeichnest.
4 Freigabe des Produkts:
Das Substrat wurde umgesetzt und das Produkt löst sich vom Enzym. Das Enzym ist wieder frei und kann erneut Substrate binden und umsetzen.
1.3)
Tipp

Hier wird von dir verlangt, dass du mögliche Erklärungen dafür gibst, dass Hydroxylase I nicht nur ein Substrat, sondern zwei verschiedene Substrate umsetzen kann.

Die Erkennung eines Substrats erfolgt über Wechselwirkungen des Substrats oder einzelner, funktioneller Gruppen des Substrats mit funktionellen Gruppen des Enzyms, am aktiven Zentrum. Verschiedene Stoffe, die außerhalb des aktiven Zentrums an das Enzym binden können, sind in der Lage eine Konformationsänderung(= Strukturänderung) des Enzyms hervorzurufen. Dadurch kann das aktive Zentrum eine andere Form annehmen.
$\blacktriangleright$  Mögliche Erklärungen für mehrere mögliche Substrate geben
Man kann zwei verschiedene Erklärungen dafür finden, dass Hydroxylase I mehr als ein Substrat umsetzen kann.
$\blacktriangleright\blacktriangleright$  Ähnliche Struktur der Substrate
Das Substrat bindet an das Enzym über Wechselwirkungen mit funktionellen Gruppen des Enzyms. Die beiden Substrate des Enzyms sind Progesteron und OH-Progesteron. Der Name der beiden Stoffe und die Tatsache, dass OH-Progesteron aus Progesteron gebildet wird (siehe Abbildung 1 auf dem Aufgabenblatt), legt nahe, dass sie sich in ihrer Struktur sehr ähnlich sind. Wenn nun der einzige Unterschied zwischen OH-Progesteron und Progesteron funktionelle Gruppen sind, die nicht an der Bindung an das Enzym beteiligt sind und alle für die Bindung wichtigen funktionellen Gruppen identisch sind, dann binden beide Stoffe gleich gut an das Enzym und können deshalb beide umgesetzt werden.
$\blacktriangleright\blacktriangleright$  Neue Spezifität nach Strukturänderung
Viele Enzyme können durch Binden eines weiteren Stoffes an das Enzym zusätzlich zum Substrat eine Konformationsänderung (= Strukturänderung) erfahren. Es könnte nun möglich sein, dass durch die Bindung eines Stoffes das Enzym sich so umfaltet, dass nun nicht mehr Progesteron sondern OH-Progesteron an das aktive Zentrum binden kann. So kann das Enzym quasi zwischen zwei Arbeitsweisen hin- und herschalten.
2)
Tipp

Der Operator erklären verlangt von dir, dass du die Symptome von AGS mithilfe deines eigenen Wissens in einen Sachzusammenhang setzt und damit nachvollziehbar und verständlich erklärst.

Bei dieser Aufgabe ist es wichtig, dass du dir die Abbildung 1 auf dem Arbeitsblatt genau ansiehst. Mit Hilfe des Textes kannst du die Symptome der Krankheit in Zusammenhang mit bestimmten Hormonen bringen. Abhängig davon, welche Symptome auftreten, kannst du dir dann überlegen, welche Hormone überproduziert und welche unterproduziert werden.

Im Einleitungstext über Aufgabenteil 1 steht bereits, dass AGS auf eine defekte Hydroxylase I zurückzuführen ist. In Abbildung 1 ist nun der Syntheseweg der Hormone dargestellt. Nun kannst du dir überlegen, wie sich eine defekte Hydroxylase I auf die Abzweige im Syntheseweg auswirken würde, welcher Weg bevorzugt benutzt wird und welcher weniger. Überlege dir, wieso die defekte Hydroxylase I ausgerechnet die ausreichende Synthese des Hormons beeinträchtigt oder wieso das defekte Enzym die Bildung dieses Hormons vielleicht sogar fördert.
$\blacktriangleright$  Die Symptome bei AGS-Patienten erklären
Es gibt drei verschiedene Symptome, die bei AGS auftreten:
  • „Vermännlichte“ äußere Geschlechtsorgane
  • Natriumchlorid wird vermehrt über den Urin ausgeschieden
  • Stark herabgesetzte Stressresistenz
Die Ursache dafür ist die defekte Hydroxylase 1. Wie es genau dazu kommt wird für die einzelnen Symptome separat nachvollzogen
$\blacktriangleright\blacktriangleright$  „Vermännlichte“ äußere Geschlechtsorgane

Für dieses Symptom ist das Testostron verantwortlich. Testosteron ist ein männliches Geschlechtshormon und bei Frauen in der Regel nur in geringer Menge vorhanden. Da die Patientinnen jedoch „vermännlichte“ äußere Geschlechtsorgane aufweisen, liegt die Vermutung nahe, dass Testosteron bei AGS-Patientinnen überproduziert wird.

Schauen wir nun in den Syntheseweg, dann sehen wir, dass aus OH-Progesteron entweder über die Hydroxylase I eine Vorstufe von Cortisol gebildet wird oder durch die Lyase eine Vorstufe von Testosteron. Da die Hydroxylase I bei AGS-Patientinnen defekt ist, wird nur eine geringe Menge an OH-Progesteron in die Vorstufe von Cortisol umgesetzt. Durch das langsame abreagieren von OH-Progesteron hat die Lyase nun mehr Zeit OH-Progesteron in Androstendion, die Vorstufe von Testosteron, umzusetzen, wodurch die AGS-Patientin einen leicht erhöhten Testosteronspiegel hat.
$\blacktriangleright\blacktriangleright$  Verminderte Stressresistenz

Cortisol ist ein Enzym, welches den Körper vor Stress schützt. AGS-Patientinnen weisen nun eine stark verminderte Stressresistenz auf. Daraus lässt sich schließen, dass bei diesen Frauen sehr wenig Cortisol gebildet wird.

Im Syntheseweg erkennen wir, dass die Vorstufe von Cortisol aus OH-Progesteron über die Hydroxylase I gebildet wird. OH-Progesteron kann aber auch von der Lyase in eine Vorstufe von Testosteron umgesetzt werden. Die defekte Hydroxylase I setzt nun aufgrund ihrer geringen Aktivität wenig OH-Progesteron in Desoxycortisol um. Dadurch kann nur sehr langsam Cortisol gebildet werden. Zusätzlich reagiert auch OH-Progesteron über die Lyase zu Testosteron ab, wodurch noch weniger Cortisol gebildet werden kann.
$\blacktriangleright\blacktriangleright$  Natriumchlorid vermehrt über den Urin ausgeschieden

Für dieses Symptom ist das Aldosteron verantwortlich. Dieses Hormon senkt die Ausscheidung von Natriumchlorid über den Urin. Da AGS-Patientinnen vermehrt Natriumchlorid ausscheiden, liegt die Vermutung nahe, dass Aldosteron unterproduziert wird.

Ein Blick auf den Syntheseweg zeigt, dass eine Vorstufe von Aldosteron aus Progesteron über das Enzym Hydroxylase I gebildet wird. Progesteron kann auch über die Hydroxylase II in OH-Progesteron, eine Vorstufe der anderen Hormone, umgesetzt werden. Die defekte Hydroxylase I kann nun sehr wenig Progesteron in Desoxycorticosteron umsetzen, wodurch insgesamt sehr wenig Aldosteron gebildet werden kann. Zusätzlich reagiert Progesteron noch über die Hydroxylase II ab, wodurch noch weniger Progesteron zum umsetzen zur Verfügung steht.

3)
Tipp

In dieser Aufgabe sollst du mithilfe der Codesonne in der Anlage die DNA-Abschnitte in eine Aminosäuresequenz übersetzen und anschließend aus deinem Ergebnis Rückschlüsse ziehe, welche Mutation vermutlich die schwerere Form von AGS hervorruft.

Die Codesonne ist eine schematische Darstellung, mit der du in der Lage bist, eine Basenabfolge in eine Aminosäuresequenz zu übersetzen. Wichtig ist, dass die Codesonne dazu verwendet wird, messenger RNA und nicht das eigentliche Gen zu übersetzen. Wenn du ein Gen gegeben hast, dann musst du dieses erst in eine mRNA übersetzen. Dazu schreibst du am einfachsten die komplementären Basen über den Strang. Adenin (A) paart mit Thymin (T), in der RNA wird daraus jedoch Uracil (U), und Guanin (G) paart mit Cytosin (C). Außerdem solltest du dabei beachten, dass sich die Orientierung des Stranges umkehrt, d.h., wo vorher das 5'-Ende des Stranges war ist nun das 3'-Ende und umgekehrt.

Hast du nun die mRNA vor dir, dann kannst du diese mit der Codesonne übersetzen. Dazu werden die Basen in Dreierpaare (Tripletts) eingeteilt. Du liest die Codesonne von innen nach außen und von 5'- in 3'-Richtung. Du nimmst dir also das 5'-Ende deiner mRNA und suchst den ersten Buchstaben in der Codesonne (beim Triplett GCC also das G). Von da aus wanderst du in die zweite Reihe zum nächsten Buchstaben (hier C) und von da aus in die dritte Reihe zum letzten Buchstaben des Tripletts (hier C). Dahinter steht die von diesem Triplett codierte Aminosäure (hier Alanin).

Ist auch die mRNA in eine Aminosäuresequenz übersetzt, dann kannst du dir die Unterschiede in den Sequenzen anschauen. Bei manchen Mutationen kann es passieren, dass die codierte Aminosäure gleich bleibt, sich im Endeffekt also nichts ändert. In manchen Fällen treten neue Aminosäuren auf, die das daraus entstehende Enzym verändern können. In besonders schweren Fällen kann es passieren, dass ein sogenanntes Stopp-Codon entsteht, welches zum Abbruch der Proteinbiosynthese führt. Dem Protein fehlt dann also ein Teil seiner Sequenz. Durch falsche oder fehlende Aminosäuren faltet sich das Protein anders und kann dadurch nicht mehr optimal arbeiten. In besonders schweren Fällen können einem Protein wichtige Abschnitte fehlen, die für seine katalytische Wirkung benötigt werden. Das Fehlen solcher Abschnitte würde zum totalen Ausfall des Enzyms führen.
$\blacktriangleright$  Aminosäuresequenzen ermitteln
Um die Aminosäuresequenzen der 3 DNA-Abschnitte zu ermitteln, ist es nötig, das Gen in eine mRNA zu übersetzen. Unterschiede zum nicht mutierten Gen sind fett hervorgehoben.
nicht mutiert3'- GACGCCGGGCAACAC……CCGATGCTGTAG -5'
mRNA5- CUGCGGCCCGUUGUG……GGCUACGACAUC -3'
Aminosäuren Leu Arg Pro Val Val Gly Tyr Asp Ile
Mutation 13'- GACACCGGGCAACAC……CCGATGCTGTAG -5'
mRNA5- CUGUGGCCCGUUGUG……GGCUACGACAUC -3'
Aminosäuren Leu Trp Pro Val Val Gly Tyr Asp Ile
Mutation 23'- GACGCCGGGCAACAC……CCGATCCTGTAG -5'
mRNA5- CUGCGGCCCGUUGUG……GGCUAGGACAUC -3'
Aminosäuren Leu Arg Pro Val Val Gly STOP Asp Ile
Aufgabe 4
$\blacktriangleright$  Begründen, welches die schwerere Mutation ist

Wir haben zwei verschiedene Mutationen, die beide zu AGS führen können. Eine der Mutationen führt jedoch zu einer schwereren Form. Wir wollen nun betrachten, welche beiden Mutationen aufgetreten sind und beurteilen, welche davon schwerer wiegt, also größere Folgen für das kodierte Protein hat.

Mutation 1 führt dazu, dass aus der Aminosäure Arginin (Arg) die Aminosäure Tryptophan (Trp) wird. Diese Mutation führt zu Fehlfaltungen im Enzym Hydroxylase I. Wir haben also eine Veränderung der Tertiärstruktur des Enzyms, was zu einer Veränderung der Aktivität führen kann.

Mutation 2 führt dazu, dass anstelle der Aminosäure Tyrosin (Tyr) ein Stopp-Codon steht. Dadurch bricht die Proteinbiosynthese frühzeitig ab und es fehlen mindestens die drei Aminosäuren, die in der gegebenen Sequenz noch aufgeführt sind. Das Fehlen von mehreren Aminosäuren beeinflusst die Faltung des Enzyms stärker als die Veränderung oder das Fehlen einer Aminosäure, dadurch ist auch die Veränderung der Aktivität stärker.
Man kann also davon ausgehen, dass Mutation 2 die schwerere Form von AGS hervorruft.
4.1)
Tipp

Der Operator beschreiben verlangt von dir, dass du den in Abbildung 3 dargestellten Prozess mit eigenen Worten wiedergibst. Im zweiten Teil sollst du Gründe nennen, weshalb eine hohe Konzentration von OH-Progesteron ein Indikator für die Erkrankung AGS ist.

In der Biologie werden oft immunologische Nachweistests durchgeführt, um bestimmte Zustände für das Auge sichtbar machen zu können. Dabei werden Antikörper verwendet, welche spezifisch an einen bestimmten Stoff binden und ihn so festhalten. Antikörper treten bei solchen Tests eigentlich immer in Verbindung mit einem Reporterenzym auf, also einem Protein, das bei einem äußeren Reiz (Licht oder ein Substrat) zu einer erkennbaren Reaktion, meist in Form einer Färbung, führt.

Im zweiten Teil der Aufgabe können dir deine Ergebnisse aus Aufgabe 2 helfen. Auch kann es dir helfen zu überlegen, welche Progesteron-umsetzenden Enzyme bei einer Frau mit AGS wie stark vorhanden oder aktiv sind.
$\blacktriangleright$  Abgebildeten Prozess beschreiben
a)Das Blutserum eines Neugeborenen wird gemeinsam mit synthetischen OHP/HRP-Molekülen in ein Gefäß gegeben. Auf dem Gefäß sind Antikörper fixiert, die OHP binden.
b)Sowohl das OHP aus dem Blutserum des Neugeborenen, als auch das synthetische OHP/HRP bindet an die Antikörper. Überschüssiges OHP oder OHP/HRP, das keine Bindestelle gefunden hat, verbleibt in der Lösung.
c)Das Gefäß wird gewaschen. Dadurch werden alle überschüssigen OHP- und OHP/HRP-Moleküle aus der Lösung entfernt, während bereits gebundene Moleküle gebunden bleiben.
d)Es wird ein Substrat für das HRP-Enzym hinzugegeben.
e)Das Substrat wird von dem an das synthetische OHP gebundene HRP-Enzym in einen sichtbaren Farbstoff umgesetzt.
$\blacktriangleright$  Begründen, weshalb ein erhöhter OHP-Wert ein Indikator für AGS ist

In Aufgabe 2 haben wir schon festgestellt, dass eine defekte Hydroxylase I oder eine Unterproduktion dieses Enzyms eine Ursache für AGS ist. Die Aufgabe 3 legt nahe, dass die Hydroxylase I nicht unterproduziert, sondern defekt ist. Hydroxylase I setzt OHP in eine Vorstufe von Cortisol um. Ein anderer Reaktionsweg ist der zur Vorstufe von Testosteron, welcher von der Lyase katalysiert wird. OHP wird aus Progesteron durch die Hydroxylase II hergestellt, die bei AGS-Patientinnen normal funktioniert.

Betrachten wir nun die Möglichkeiten, das OHP zu anderen Stoffen umgesetzt wird, so erkennen wir, dass durch die defekte Hydroxylase I nur eine geringe Menge OHP in Cortisol umgesetzt werden kann. Die andere Reaktion über die Lyase zu Testosteron, dem männlichen Geschlechtshormon, ist bei Frauen voraussichtlich ebenfalls nicht bis kaum aktiv. Da die Hydroxylase II normal funktioniert, haben wir also eine normale Zufuhr von OHP. Da die Hydroxylase I auch Progesteron umsetzt und Hydroxylase I nicht sehr aktiv ist, wird sogar noch eine größere Menge Progesteron von der Hydroxylase II in OHP umgesetzt. OHP wird durch die defekte Hydroxylase I oder ihre geringe Menge und auch durch die niedrige Aktivität der Lyase kaum umgesetzt. So kommt es zur Anhäufung von OHP bei AGS-Patientinnen, während es bei gesunden Frauen in Cortisol umgesetzt werden würde. Aus diesem Grund ist der OHP-Wert eines Neugeborenen ein Indikator für AGS.
4.2)
Tipp

Der Operator erläutern verlangt von dir, dass du die Versuchsbedingungen, die für den beschriebenen Test nötig sind, verständlich machst und mithilfe zusätzlicher Informationen veranschaulichst. Anschließend sollst du verständlich machen, welche Ergebnisse bei diesem Test bei einem gesunden in Vergleich zu einem einem AGS-kranken Säugling zu erwarten sind und wieso.

Bei dieser Aufgabe ist es nun wichtig, dass du dir überlegst, an welchen Stellen im Testablauf du einen Fehler machen könntest, der dein Ergebnis hinterher verfälschen könnte. Frag dich einfach bei jedem Punkt und jeder Notation: „Wie würde es sich auf den Test auswirken, wenn ich davon zu viel hinzugeben/machen/zu wenig hinzugeben/machen würde?“. Auch ist es eine Überlegung, dich zu fragen, woher man weiß, wie ein positives Ergebnis überhaupt auszusehen hat und wie man ein richtiges Ergebnis von einem falschen Ergebnis, das z.B. durch die Färbung durch Blutserum entstehen können, unterscheidet.

Wenn du dir überlegen willst, wie sich die Testergebnisse eines kranken von einem gesunden Säugling unterscheiden, solltest du dich zuerst fragen, wo der Unterschied zwischen einem kranken und einem gesunden Säugling liegt. Dann überlege dir, wie sich dieser Unterschied innerhalb des Tests und auf das Ergebnis auswirken könnte.

$\blacktriangleright$  Versuchsbedingungen für den Test erläutern
Die Bedingungen sollten so gewählt werden, dass möglichst wenig Störfaktoren zu einem falschen Ergebnis führen. Man sollte deshalb folgende Punkte beachten:
a)Mischen von Blutserum und synthetischen Molekülen

Das Blutserum und die synthetischen Moleküle sollten in einem gesunden Verhältnis gemischt werden. Farbreaktionen führen bereits in geringen Mengen zu deutlichen Signalen. Werden zu viele synthetische Moleküle mit dem Blutserum in das Gefäß gegeben, kann es dazu führen, dass die synthetischen Moleküle ein so starkes Farbsignal erzeugen, dass eine konkrete Aussage schwer möglich wird.

Wenn zu wenige synthetische Moleküle hinzugegeben werden, kann es sein, dass die Bindestellen am Antikörper, durch die große Menge OHP im Blutserum besetzt werden, wodurch kaum synthetische Moleküle an die Antikörper binden können und das Farbsignal später kaum detektierbar (= nachweisbar/messbar) ist bzw. das Signal so schwach ist, dass keine verwertbare Aussage getroffen werden kann.
b) Menge des zugegebenen Blutserum-synthetische Moleküle-Gemischs

Es sollte eine zum Reaktionsgefäß passende Menge Serum/Molekül-Gemisch verwendet werden. Wird eine zu große Menge des Gemischs hinzugegeben, dann kann es sein, dass der Test nicht die Realität widerspigelt, da aufgrund der großen Menge an potentiell bindenden Molekülen, trotz vorhandenem OHP im Blutserum, fast nur synthetische Moleküle an die Antikörper binden oder andersherum.

Wird zu wenig Mischung hinzugegeben, dann kann es dazu kommen, dass nicht alle Bindestellen an den Antikörpern besetzt werden und das Signal später schwächer ausfällt, als es eigentlich wäre.
c) Korrektes Waschen

Das Waschen ist ein sehr wichtiger Schritt. Es sollte gründlich gewaschen werden, damit alle nicht gebundenen Moleküle aus dem Gefäß entfernt werden. Geschieht dies nicht, dann kann es zu falschen Signalen kommen, da das Substrat auch mit den nicht gebundenen, synthetischen Molekülen interagiert, die im Gefäß umherschwimmen.

d) Menge des zugegebenen Substrats

Es sollte eine angemessene Menge Substrat hinzugegeben werden. Würde man zu wenig Substrat hinzugeben, dann fällt das Signal trotz eventuell großer Menge synthetischer Moleküle schwach aus, da die geringe Menge von entstehendem Farbstoff nicht ausreicht.

Ein Substrat, das zum Farbstoff umgesetzt wird, bleibt nicht an das Enzym gebunden. Es wird wieder freigesetzt und ein neues Substrat kann binden. Gibt man zu viel Substrat in das Gefäß, so kann es passieren, dass das Signal schnell stärker wird und irgendwann einen Punkt erreicht, an dem es aufgrund seiner bloßen Stärke nicht mehr verwertbar ist.
e) Positiv- und Negativtest bzw. Vergleichsergebnis

Wichtig bei solchen Tests ist es, einen Positiv- und einen Negativtest durchzuführen, sowie ein Vergleichsergebnis zu besitzen.

Ein Negativtest ist ein Test, bei dem der Versuch ohne den Signalgeber durchgeführt wird. In diesem Falle also der Test ohne synthetische Moleküle. Somit können eventuelle Verfärbungen, die durch das Substrat oder das Blutserum auftreten, von der Färbung durch das Signal unterschieden werden.

Ein Positivtest ist ein Test, bei dem nach Abschluss des eigentlichen Tests der Signalgeber hinzugefügt wird. In diesem Fall würden nach dem eigentlichen Test synthetische Moleküle und Substrat hinzugefügt werden. Wenn sich die beobachtete Färbung stark verändert, dann kann es ein Hinweis darauf sein, dass das zuvor beobachtete Signal nicht auf das Signal der synthetischen Moleküle zurückzuführen ist, sondern eher eine Störung im Test war.

Wichtig ist es auch bei solchen Tests zu wissen, welches Ergebnis positiv und welches negativ ist. Man sollte immer Vergleichsergebnisse von Tests haben, die unter denselben Bedingungen wie der eigentliche Test zustande kamen und die entweder die Krankheit nachweisen oder nicht nachweisen. So kann das Testergebniss damit verglichen werden, um eine bessere Aussage über das Testergebnis zu treffen.
f) Standards einhalten

Um Tests vergleichbar zu machen, ist es wichtig, sich an einen Standard zu halten. Eine bestimmte Menge synthetischer Moleküle sollte mit einer bestimmten Menge Blutserum gemischt werden. Ebenso sollte eine bestimmte Menge Substrat zugegeben werden.

Wenn Tests unter gleichen Bedingungen durchgeführt werden, kann man die Tests konkret miteinander vergleichen. Wären sie unter anderen Bedingungen durchgeführt worden, kann es sein, dass das gleiche Blutserum bei unterschiedlichen Bedingungen unterschiedliche Ergebnisse liefert.
$\blacktriangleright$  Erwartetes Testergebnis bei AGS Säugling im Vergleich zu gesundem Säugling erläutern

Das Blutserum eines AGS-kranken Säuglings unterscheidet sich vom Blutserum eines gesunden Säuglings durch eine große Menge an OHP. Bei dem Test wird ein Gemisch aus OHP und synthetischen Molekülen detektiert(= erkannt). Es gibt also einen fließenden Übergang der Signalstärke abhängig davon, wie viel OHP im Blutserum enthalten ist und kein Ja-Nein-Ergebnis.

Im Blutserum eines gesunden Säuglings ist wenig OHP enthalten. Die Enzyme funktionieren alle normal und somit wird ein großer Teil des OHP in Nebennierenhormone umgesetzt.

Im Blutserum-synthetische Moleküle-Gemisch ist das Verhältnis von synthetischen Molekülen zu OHP im Blutserum relativ groß. Es werden also viele synthetische Moleküle an die Antikörper gebunden, was zu einem starken Signal führt.

Im Vergleich dazu enthält das Blutserum eines AGS-kranken Säuglings eine große Menge OHP, das aufgrund eines Enzymdefekts nicht korrekt in Nebennierenhormone umgesetzt wird.

Das Verhältnis von synthetischen Molekülen zu OHP im Blutserum ist viel geringer. Dadurch binden mehr OHP Moleküle an die Antikörper, damit auch weniger synthetische Moleküle, und das Signal wird am Ende schwächer sein.

Im direkten Vergleich sollte die Signalstärke bei einem gesunden Säugling also stärker sein als bei einem AGS-kranken Säugling.

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