Proteine

Bausteine der Proteine

Proteine sind essenzielle Bausteine des Lebens und spielen eine zentrale Rolle in zahlreichen biologischen Prozessen. Sie bestehen aus unverzweigten Makromolekülen, deren Grundgerüst aus Aminosäuren besteht, die miteinander zu langen Ketten verbunden sind. In der Natur sind 20 verschiedene Arten von Aminosäuren bekannt, die in der Proteinsynthese von allen Lebewesen genutzt werden.

Die Länge einer typischen Proteinkette liegt üblicherweise zwischen 100 und 600 Aminosäuren. Kürzere Ketten mit weniger als etwa 100 Aminosäureeinheiten werden als Peptide bezeichnet. Die möglichen Kombinationen dieser Aminosäuren in einer Proteinkette sind enorm vielfältig. Zum Beispiel kann eine Proteinsequenz mit nur 300 Aminosäuren über 20³⁰⁰ verschiedene Anordnungen aufweisen.

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Abb. 1: Struktur einer $\alpha$ -Aminosäure

Allen Aminosäuren ist eine Grundstruktur gemeinsam: Sie besitzen eine Aminogruppe (-NH₂) und eine Carboxygruppe (-COOH), die beide an dasselbe Kohlenstoffatom ( $\alpha$ -C-Atom) gebunden sind. Die Unterschiede zwischen den 20 $\alpha$ -Aminosäuren liegen in den spezifischen Resten, die als R-Gruppen bekannt sind. Diese R-Gruppen können verschiedene chemische Eigenschaften aufweisen, wie hydrophile (wasserliebende), hydrophobe (wasserabweisende), saure oder basische Eigenschaften. Diese Diversität an R-Gruppen verleiht den Aminosäuren ihre vielfältigen funktionellen Eigenschaften.

Funktionen von Proteinen

Struktur: Proteine bilden die strukturelle Grundlage von Zellen, Geweben und Organen im Körper.
Enzymatische Aktivität: Als Enzyme beschleunigen Proteine chemische Reaktionen im Stoffwechsel.
Transport: Sie transportieren Moleküle wie Sauerstoff (z. B. Hämoglobin) oder Nährstoffe durch den Körper.
Hormonelle Regulation: Proteine wie Insulin wirken als Hormone und regulieren den Stoffwechsel und andere physiologische Prozesse.
Immunantwort: Antikörper sind Proteine, die Krankheitserreger erkennen und neutralisieren.
Kontraktion und Bewegung: Proteine wie Aktin und Myosin ermöglichen die Bewegung von Muskeln und Organtätigkeiten wie Herzschlag.
Genregulation: Transkriptionsfaktoren kontrollieren die Aktivität von Genen durch Regulierung der Genexpression.
Pufferung: Einige Proteine fungieren als Puffer, um den pH-Wert im Körper aufrechtzuerhalten und die Stabilität von Enzymen zu gewährleisten.

Peptidbindungen

Peptide und Proteine bestehen aus Aminosäurebausteinen, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Diese Bindungen entstehen durch eine chemische Reaktion zwischen der Aminogruppe (-NH₂) einer Aminosäure und der Carboxygruppe (-COOH) einer anderen Aminosäure unter Abspaltung eines Wassermoleküls in einer Kondensationsreaktion. Die Abfolge und Anordnung der Aminosäuren entlang der Peptidkette bestimmen die dreidimensionale Struktur und biologische Funktionen von Peptiden und Proteinen, einschließlich ihrer Rolle bei struktureller Unterstützung, Enzymaktivität, Molekültransport und Stoffwechselregulation.

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Abb. 2: Bildung einer Peptidgruppe

Proteinstrukturen

Proteine lassen sich in insgesamt vier verschiedene Strukturen beschreiben, die von einer simplen linearen Abfolge von Aminosäuren bis hin zur komplexen 3D-Struktur reichen.

Primärstruktur: Die Primärstruktur beschreibt die einfache Abfolge von Aminosäuren, also die Sequenz der Aminosäuren, aus denen das Protein besteht. Es ist wichtig zu verstehen, dass bereits eine einzelne Veränderung, beispielsweise durch eine Mutation, erhebliche Auswirkungen auf die weiterführende Proteinstruktur haben kann.

Abb. 3: Primärstruktur
Sekundärstruktur: Proteine und Polypeptide können sich auch räumlich falten. Die Sekundärstruktur ist die erste Stufe dieser räumlichen Anordnung der Polypeptidkette. Diese Anordnung wird durch verschiedene Kräfte wie Ionenbindungen, Wasserstoffbrückenbindungen und Van-der-Waals-Kräfte verursacht. Es gibt zwei Haupttypen von Sekundärstrukturen: die $\alpha$ -Helix und das $\beta$ -Faltblatt. Die $\alpha$ -Helix ähnelt einer gedrehten Spirale und dreht sich gegen den Uhrzeigersinn, während das $\beta$ -Faltblatt wie ein zickzackförmig gefaltetes Blatt aussieht. Beide Strukturen werden durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.

Abb. 4: Sekundärstrukuren $\alpha$ -Helix und $\beta$ -Helix
Tertiärstruktur: Die Tertiärstruktur beschreibt die vollständige dreidimensionale Anordnung der Polypeptidkette. Diese Struktur wird durch Disulfidbrücken stabilisiert und ist entscheidend für die Funktionsweise der Proteine. Die einzigartige Form der Proteine in ihrer Tertiärstruktur bildet die Grundlage für ihre jeweilige Funktion. Enzyme, Membranproteine, Transportproteine und Strukturproteine nehmen in der Zelle ihre charakteristische Tertiärstruktur an und können nur in dieser ihre Funktion ausüben.

Abb. 5: Tertiärstruktur
Quartärstruktur: Die Quartärstruktur entsteht, wenn mehrere Tertiärstrukturen zusammengesetzt und durch chemische Bindungen verbunden sind. Ein bekanntes Beispiel hierfür ist das Hämoglobin, das aus vier Protein-Untereinheiten besteht.